Новости
Новый подход в обработке денатурированных яиц (варка яиц в обратном направлении) это отнюдь не шутка или развлечение, а инновационное открытие, которое сможет помочь в решении таких серьезных проблем в медицине, как лечение онкологических опухолей. Свою пользу он принесет и в пищевой отрасли.
Профессор Калифорнийского университета в Ирвайне Грегори Вайсс комментирует новое научное открытие и утверждает, что сотрудниками его команды был найден быстрый способ получения из сваренных вкрутую яиц полужидких. В своем труде ученые описали процесс расщепления белковых нитей на новые молекулярные структуры. Для опыта было взято яйцо, которое варилось 20 минут. Температура варки составляла 90 °С. Затем сходный белок был возвращен к своему первичному жидкому состоянию
Одной из самых важных задач перед современными молекулярными биологами является фолдинг — процесс сворачивания белков в уникальную пространственную структуру (в науке ее называют третичной). Проведя синтез аминокислотной цепочки белка, необходимо добиться правильного фолдинга. В конечном счете большое внимание уделяется свойствам полученной молекулы ее функциональной способности.
Процесс, проводимый искусственным путем, часто приводит процессу неправильного сворачивания белка, который не обладает ожидаемой функциональной способностью. Ошибки приводят к получению неактивного белка с резко отличающимися свойствами. Для науки такой белок абсолютно бесполезен. Обычно для этой цели учеными применяется метод диализа, требующий немалого количества часов, а то и дней. Команда Грегори Вайсса предложила новаторский способ, для исполнения которого требуется всего лишь несколько минут.
За основу в опыте был взят белок – лизоцим, содержащийся в слюне и слезах человека. Свойство этого белка — защита организма от вредоносных бактерий. Такой вид белка содержится и в курином яйце. В процессе варки он преобразуется в длинные спутанные нити, предающие яйцу крепость. Исследователи обработали лизоцим мочевиной и подвергли его центрифугированию в пробирке под углом 45°. Это позволило расщепить белковые нити, которые затем свернулись, вернувшись к своей исходной функциональной форме.
Аналогичные результаты исследователи получили и на белках более сложной молекулярной структуры, таких, как рекомбинантный кавеолин-1 и цАМ -зависимая протеинкиназа А.